Алсу ахметгалиева: Ахметгалиева Алсу Ильсуровна, ИП, ИНН 160905294284 | Реквизиты, юридический адрес, КПП, ОГРН, схема проезда, сайт, e-mail, телефон

Айдар Ахметгалеев, 42 года, г. Нижневартовск

42 года, Россия, г. Нижневартовск

Заходил 19 ноября 2022, 10:01

Фотографии пользователя Айдар Ахметгалеев в одноклассниках

Друзья 258

Виталий Бондаренко

Светлана Шишкина

Ден Ос

Миннигарей Суфияров

Ирина Лободина

Дилара Гильмиярова

Павел Филатов

Ильвер Хасанов

Александр Зубков

Валентина Гаевская

Ришат Максютов

Ильназ Ахметгалиев

Насима Ахметгалеева

Индира Валитова

Вячеслав Лебедев

Гульчачак Дускаева

Анна Шабалина

Василий Болтовский

Флюра Нутфуллина

Vasilij Molchanov

— А

Марат Нуруллин

Гульназ Камильянова

Сергей Ласкарёв

Профи Иркутск

Ильшат Сабиров

Евгений Волков

Костя Дзюба

Ляля Якшибаева

Загрузить еще

День рождения 16 сентября

Пожалуйста, сообщите нам причину, по которой страница https://okigo. ru/user/okid543113194491 должна быть проверена

Выберите причину жалобы: *

— Выберите причину — ПорнографияРассылка спамаОскорбительное поведениеРекламная страницаДругое

E-mail: *

Комментарий: *

Дата: *

Изображение: *

E-mail: *

Комментарий: *

‹›×Посмотреть друзей

Карта сайта | ГБУЗ РБ Городская клиническая больница №21 г. Уфы

Карта сайта | ГБУЗ РБ Городская клиническая больница №21 г. Уфы
Размер:
  • A
  • A
  • A
Цвет:
  • C
  • C
  • C
  • C
  • C
Изображения
  • Вкл.
  • Выкл.

Documents

Карта сайта

  • Главная

    ГБУЗ РБ Городская клиническая больница № 21 г. Уфа

    • Хирургическая служба
    • Терапевтическая служба
    • Параклиническая служба
    • Поликлиника №1
    • Поликлиника №2 (Уфимский р-н)
    • Головной травмацентр
    • Охрана труда
    • Региональный Сосудистый Центр №2
    • Совет ветеранов
    • Телемедицинский центр
    • Центр диагностики, профилактики и лечения остеопороза
  • Об учреждении
    • График приема граждан
    • Информация об учреждении
    • Структура
    • Отделения
    • Режим работы учреждения
    • Правила внутреннего распорядка
    • Обработка персональных данных
    • Новости учреждения
    • Объявления
    • Маркировка ЛП
  • Услуги
    • Порядок записи на прием
    • Порядок госпитализации
    • Рекомендации по подготовке к исследованиям
    • Информация о ценах (тарифах) на медицинские услуги
    • Правила предоставления платных услуг
    • Лицензии
    • Медпомощь в рамках программы государственных гарантий
    • Показатели качества помощи в рамках программы государственных гарантий
    • Порядок получения помощи в рамках программы государственных гарантий
    • Диспансеризация населения
  • Специалисты
    • Информация о специалистах
    • График приема специалистов
    • Вакансии
    • Противодействие коррупции
    • Сведения о доходах, расходах и имуществе руководителя
    • Результаты проведения специальной оценки условий труда
    • «Горячая линия» для работников бюджетных учреждений по вопросам оплаты труда
  • Пациенту
    • Медтуризм / Medtourism / 医疗旅游
    • Нормативно-правовые документы
    • Права и обязанности гражданина
    • Страховые организации
    • Лекарственное обеспечение
    • Вопрос-Ответ
    • Отзывы

      Отзывы

    • Инфографические материалы
    • Независимая оценка качества оказания услуг
  • Телемедицина
  • Контакты

Структурные и функциональные различия между гомологичными бактериальными рибонуклеазами

1. Warner K.D., Hajdin C.E., Weeks K.M. Принципы нацеливания на РНК с помощью малых молекул, подобных лекарственным препаратам. Нац. Преподобный Лекарство. Дисков. 2018;17:547–558. doi: 10.1038/nrd.2018.93. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

2. Ю А.М., Чой Ю.Х., Ту М. РНК-препараты и РНК-мишени для малых молекул: принципы, прогресс и проблемы. Фармакол. 2020;4:862–898. дои: 10.1124/пр.120.019554. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

3. Bechhofer D.H., Deutscher M.P. Бактериальные рибонуклеазы и их роль в метаболизме РНК. крит. Преподобный Биохим. Мол. биол. 2019;54:242–300. doi: 10.1080/10409238.2019.1651816. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

4. Takahashi K., Moore S. 13 Рибонуклеаза T1. Ферменты. 1982; 15: 435–467. [Google Scholar]

5. Розенберг Х. Ф. Рибонуклеазы РНКазы А и защита хозяина: развивающаяся история. Дж. Лейкок. биол. 2008;83:1079–1087. doi: 10.1189/jlb.1107725. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

6. Li J., Boix E. РНКазы защиты хозяина как противовирусные агенты против одноцепочечных РНК-вирусов с оболочкой. Вирулентность. 2021; 12: 444–469. doi: 10.1080/21505594.2021.1871823. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

7. Махмуд Р.С., Мостафа А., Мюллер С., Канрай П., Ульянова В., Сокуренко Ю., Дзециоловский Ю., Кузнецова И., Ильинская О., Плешка С. Бактериальная рибонуклеазбиназа оказывает внутриклеточное противовирусное действие, нацеливаясь на вирусные РНК в клетках MDCK-II, инфицированных вирусом гриппа А. Дж. Вирол. 2018;15:5. дои: 10.1186/с12985-017-0915-1. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

8. Кастро Дж., Рибо М., Виланова М., Бенито А. Сильные стороны и проблемы секреторных рибонуклеаз как противоопухолевых агентов. Фармацевтика. 2021;13:82. doi: 10.3390/pharmaceutics13010082. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

9. Koczera P., Martin L., Marx G., Schuerholz T. Надсемейство рибонуклеаз человека: канонические РНКазы как опора врожденного иммунитета. Междунар. Дж. Мол. науч. 2016;17:1278. дои: 10.3390/ijms17081278. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

10. Шевчик Дж., Урбаникова Л., Леланд П., Рейнс Р. Рентгеновская структура двух кристаллических форм стрептомицетной рибонуклеазы с цитотоксической активностью. Дж. Биол. хим. 2002; 277:47325–47330. doi: 10.1074/jbc.M208425200. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

11. Дудкина Е.В., Ульянова В.В., Ильинская О.Н. Надмолекулярная организация как фактор цитотоксичности рибонуклеаз. Acta Nat. 2020;12:24–33. doi: 10.32607/actanaturae.11000. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

12. Ильинская О.Н., Зеленихин П.В., Петрушанко И.Ю., Миткевич В.А., Прасолов В.С., Макаров А.А. Биназа индуцирует апоптоз трансформированных миелоидных клеток и не индуцирует Т-клеточный иммунный ответ. Биохим. Биофиз. Рез. коммун. 2007; 361:1000–1005. doi: 10.1016/j.bbrc.2007.07.143. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

13. Миткевич В.А., Чуриков Н. А., Зеленихин П.В., Петрушанко И.Ю., Макаров А.А., Ильинская О.Н. Биназа расщепляет клеточные некодирующие РНК и влияет на кодирующие мРНК. FEBS J. 2010; 277: 186–19.6. doi: 10.1111/j.1742-4658.2009.07471.x. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

14. Миткевич В.А., Кретова О.В., Петрусянко И.Ю., Бурнышева К.М., Сосин Д.В., Симоненко О.В., Ильинская О.Н., Чуриков Н.А., Макаров А.А. Сигнатура апоптоза рибонуклеазы биназы в лейкемических клетках Касуми-1. Биохимия. 2013;95:1344–1349. doi: 10.1016/j.biochi.2013.02.016. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

15. Миткевич В.А., Ильинская О.Н., Макаров А.А. Противоопухолевые РНКазы: секреты убийц. Клеточный цикл. 2015;14:931–932. doi: 10.1080/15384101.2015.1010972. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

16. Миткевич В.А., Бурнышева К.М., Петрушанко И.Ю., Аджубей А.А., Шульга А.А., Чумаков П.М., Макаров А.А. Лечение биназой увеличивает чувствительность к интерферону и апоптоз в клетках карциномы шейки матки SiHa за счет подавления онкопротеинов вируса папилломы человека Е6 и Е7. Онкотаргет. 2017;8:72666–72675. doi: 10.18632/oncotarget.20199. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

17. Ильинская О.Н., Сингх И., Дудкина Е.В., Ульянова В.В., Каюмов А.Р., Баррето Г. Прямое ингибирование онкогенного KRAS рибонуклеазой (биназой) Bacillus pumilus // Биохим. Биофиз. Акта. 2016; 1863: 1559–1567. doi: 10.1016/j.bbamcr.2016.04.005. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

18. Barnase I., Hartley R.W., Rogerson D.L. Получение и очистка внеклеточной рибонуклеазы Bacillus amyloliquefaciens (барназа) и ее внутриклеточного ингибитора (барстар) Prep. Биохим. 1972;2:229–242. doi: 10.1080/00327487208061473. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

19. Дудкина Е.В., Ульянова В.В., Шах Махмуд Р., Ходжаева В., Дао Л., Вершинина В.И., Колпаков А.И., Ильинская О.Н. Трехступенчатая процедура получения чистой рибонуклеазы Bacillus altitudinis . Открытая биография ФЭБС. 2016;6:24–32. doi: 10.1002/2211-5463.12023. [Статья PMC free] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

20. Дементьев А.А., Орлов В.М., Шляпников С.В. Полная первичная структура внеклеточной рибонуклеазы Bacillus thuringiensis . Русь. Дж. Биоорг. хим. 1993; 19: 853–861. [PubMed] [Google Scholar]

21. Сурченко Ю.В., Дудкина Е.В., Надырова А.И., Ульянова В.В., Зеленихин П.В., Ильинская О.Н. Цитотоксический потенциал новых бациллярных рибонуклеаз балназы и балифазы. Бионанаука. 2020;10:409–415. doi: 10.1007/s12668-020-00720-6. [CrossRef] [Google Scholar]

22. Шевчик Дж., Додсон Э.Дж., Додсон Г.Г. Определение и уточнение методом наименьших квадратов структур рибонуклеазы Sa и ее комплекса с 3′-гуаниловой кислотой с разрешением 1,8 Å. Акта Кристаллогр. Б. 1991;47:240–253. doi: 10.1107/S01087681

569. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

23. Kumar K., Walz F.G. Исследование функционального совершенства в субструктурах рибонуклеазы T1: двойной комбинаторный случайный мутагенез с участием Asn43, Asn44 и Glu46 в петле связывания гуанина. Биохимия. 2001;40:3748–3757. doi: 10.1021/bi002837c. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

24. Кузнецова А.А., Ахметгалиева А.А., Ульянова В.В., Ильинская О.Н., Федорова О.С., Кузнецов Н.А. Эффективность гидролиза РНК биназой из Bacillus pumilus : влияние структуры субстрата, ионов металлов и низкомолекулярных нуклеотидных соединений. Мол. биол. 2020; 54: 769–776. doi: 10.1134/S0026893320050064. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

25. Шульга А., Курбанов Ф., Кирпичников М., Протасевич И., Лобачев В., Ранжбар Б., Чехов В., Поляков К., Энгельборгс Ю., Макаров А. Сравнительное изучение биназы и барназы: опыт химерных рибонуклеаз. Белок англ. 1998; 11: 775–782. doi: 10.1093/белок/11.9.775. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

26. Яковлев Г.И., Моисеев Г.П., Протасевич И., Ранжбар Б., Бочаров А.Л., Кирпичников М., Гилли Р., Бриан С.М., Хартли Р., Макаров А. Диссоциация константы и термостабильность комплексов РНКазы Bacillus intermedius и белкового ингибитора РНКазы Bacillus amyloliquefaciens . ФЭБС лат. 1995; 366: 156–158. doi: 10.1016/0014-5793(95)00491-Q. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

27. Миткевич В.А., Шульга А.А., Трофимов А.А., Дороватовский П.В., Гончарук Д.А., Ткач Е.Н., Макаров А.А., Поляков К.М. Структурно-функциональные исследования мутантной рибонуклеазбиназы Glu43Ala/Phe81Ala. Акта Крист. Д биол. Кристаллогр. 2003;69: 991–996. doi: 10.1107/S0907444913004046. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

28. Montioli R., Campagnari R., Fasoli S., Fagagnini A., Caloiu A., Smania M., Menegazzi M., Gotte G. РНКаза A с заменой домена димеры, полученные различными методами: структурно-каталитические свойства и противоопухолевая активность. Жизнь. 2021;11:168. doi: 10.3390/life11020168. [PMC free article] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

29. Дудкина Е.В., Каюмов А.Р., Ульянова В.В., Ильинская О.Н. Новый взгляд на структуру секретируемой рибонуклеазы: биназа — природный димер. ПЛОС ОДИН. 2014;9:e115818. doi: 10.1371/journal.pone.0115818. [Статья PMC free] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

30. Сокуренко Ю.В., Надырова А.И., Ульянова В.В., Ильинская О.Н. Внеклеточная рибонуклеаза из Bacillus licheniformis (Balifase), нового члена суперсемейства РНКаз N1/T1. Биомед Рез. Междунар. 2016;2016:4239375. doi: 10.1155/2016/4239375. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

31. Чой И.Г., Ким С.Х. Эволюция структурных классов белков и семейств белковых последовательностей. проц. Натл. акад. науч. США. 2006; 103:14056–14061. doi: 10.1073/pnas.0606239103. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

32. Joseph A.P., Valadié H., Srinivasan N., de Brevern A.G. Локальные структурные различия в гомологичных белках: особенности разных классов SCOP. ПЛОС ОДИН. 2012;7:e38805. doi: 10.1371/journal.pone.0038805. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

33. Yi S., Lin S., Li Y., Zhao W., Mills G.B., Sahni N. Функциональная вариомика и возмущение сети: подключение генотипа к фенотип при раке. Нац. Преподобный Жене. 2017;18:395–410. doi: 10.1038/nrg.2017.8. [Статья бесплатно PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

34. Линс Л., Томас А., Брассер Р. Анализ доступной поверхности остатков в белках. Белковая наука. 2003; 12:1406–1417. doi: 10.1110/ps.0304803. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

35. Zhang H., Zhu J., Wang C., Sun S., Zheng W., Bu D. Улучшение предсказания состояния захоронения остатков с помощью используя корреляцию между остатками. БМК Биоинформ. 2017;18:70 [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [Google Scholar]

36. Джонс С., Торнтон Дж.М. Анализ сайтов белок-белковых взаимодействий с использованием поверхностных пластырей. Дж. Мол. биол. 1997; 272:121–132. doi: 10.1006/jmbi.1997.1234. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

37. Борен К., Фрескгард П.-О., Карлссон Ю. Сравнительное исследование CD изоферментов карбоангидразы с разным количеством триптофана: влияние на расчет содержания вторичной структуры. Белковая наука. 1996; 5: 2479–2484. doi: 10.1002/pro.5560051210. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

38. Vuilleumier S., Sancho J., Loewenthal R., Fersht A. Исследования кругового дихроизма барназы и ее мутантов: характеристика вклада ароматических боковых цепей. Биохимия. 1993;32:10303–10313. doi: 10.1021/bi00090a005. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

39. Гришина И.Б., Вуди Р.В. Вклад боковых цепей триптофана в круговой дихроизм глобулярных белков: экситонные куплеты и связанные осцилляторы. Фарадей Обсудить. 1994; 99: 245–262. дои: 10.1039/fd9949

5. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

40. Джоши В., Шивач Т., Ядав Н., Ратор А. Спектроскопия кругового дихроизма как инструмент для мониторинга агрегации в терапии моноклональными антителами. Анальный. хим. 2014;86:11606–11613. doi: 10.1021/ac503140j. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

41. Zegers I., Deswarte J., Wyns L. Тримерная барназа с заменой домена. проц. Натл. акад. науч. США. 1999; 96: 818–822. doi: 10. 1073/pnas.96.3.818. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

42. Калачева Н.В., Губская В.П., Миронов В. Влияние химической димеризации на структуру и гидрофобность РНКазы Bacillus intermedius. Ученые Зап. Казань. ун-т Серия Эстеств. Науки. 2010; 152:87–94. [Google Scholar]

43. Sanz J.M., Johnson C.M., Fersht A.R. А-состояние барназы. Биохимия. 1994; 33:11189–11199. doi: 10.1021/bi00203a015. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

44. Ильинская О., Ульянова В., Лисевич И., Дудкина Е., Захарченко Н., Кусова А., Файзуллин Д., Зуев Ю. Нативный мономер Рибонуклеаза Bacillus pumilus не существует внеклеточно. Биомед Рез. Междунар. 2018;2018:4837623. doi: 10.1155/2018/4837623. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

45. Броквелл Д.Дж., Беддард Г.С., Кларксон Дж., Зинобер Р.К., Блейк А.В., Триник Дж., Олмстед П.Д., Смит Д.А., Рэдфорд С.Е. Влияние дестабилизации сердечника на механическую стойкость I27. Биофиз. Дж. 2002; 83: 458–472. doi: 10.1016/S0006-3495(02)75182-5. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

46. Van der Kamp M.W., Daggett V. Патогенные мутации в гидрофобном ядре человеческого прионного белка могут способствовать структурной нестабильности и неправильной укладке. Дж. Мол. биол. 2010; 404:732–748. doi: 10.1016/j.jmb.2010.09.060. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

47. Xu J., Reumers J., Couceiro J.R., De Smet F., Gallardo R., Rudyak S., Cornelis A., Rozenski J. , Зволинска А., Марин Ж.-Р. и др. Приобретение функции мутантного р53 путем коагрегации с множественными опухолевыми супрессорами. Нац. хим. биол. 2011; 7: 285–29.5. doi: 10.1038/nchembio.546. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

48. Hartley RW Barnase и barstar: два небольших белка, которые нужно сложить и соединить вместе. Тенденции биохим. науч. 1989; 14: 450–454. doi: 10.1016/0968-0004(89)-7. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

49.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *